Вторичная структура белка - История изменений

Django в 19:31, 15 мая 2016

2016-05-15T19:31:17Z

Django в 19:22, 15 мая 2016

2016-05-15T19:22:57Z

Django в 19:31, 7 мая 2016

2016-05-07T19:31:03Z

Nico: /* Вторичная структура белка */

2016-04-30T09:21:39Z

‎Вторичная структура белка

Nico: Новая страница: «== Вторичная структура белка == '''Вторичную структуру белка''' определяют водородные связ…»

2016-04-30T09:17:41Z

Новая страница: «== Вторичная структура белка == '''Вторичную структуру белка''' определяют водородные связ…»

Новая страница

== Вторичная структура белка ==

'''Вторичную структуру белка''' определяют водородные связи между атомами, образующими пептидную связь. Третичная структура белков обусловлена связями между радикалами [[Аминокислоты|аминокислот]].

=== β-Цепь и β-слой ===

По своей структуре полипептидная цепь может быть организована как β-цепь. Когда несколько таких β-цепей связываются друг с другом, они формируют параллельный или антипараллельный β-слой.

=== а-Спираль ===

Полипептидные цепи стабилизируются водородными связями с образованием правозакрученной а-спирали (рис. 7.3).

Рис. 7.1. Антипараллельный β-слой. Полипептидная цепь существует в виде зигзагообразной β-цепи. β-Цепи могут связываться друг с другом водородными связями, образуя β-слой. Если соседние β-цепи в β-слое ориентированы противоположно, эта структура называется «антипараллельный β-слой»
Рис. 7.2. Параллельный β-слой. Три β-цепи связываются водородными связями, формируя р-складчатый слой. Поскольку β-цепи ориентированы в одном направлении, β-слой называется параллельным
Рис. 7.3. Правозакрученная а-спираль
Рис. 7.4. Мутация AF508 вызывает муковисцидоз. Из-за делеции трех оснований — СТТ — в белке CFRT отсутствует фенилаланин в позиции 508. Функции такого белка нарушены, и вследствие этого развивается муковисцидоз. Примечание: делеция основания не влияет на изолейцин в позиции 507, так как и АТС, и ATT кодируют изолейцин

'''При изменениях первичной структуры белка меняется и его вторичная структура: так, делеция одной аминокислоты вызывает муковисцидоз'''

Первичной структурой белка называют последовательность аминокислот в пептидной цепи. Всего лишь одна неправильная аминокислота в цепи из 1480 аминокислот может изменить функции белка. Именно это происходит при муковисцидозе. Это врожденное заболевание, при котором нарушена структура гена CFRT (cystic fibrosis transmembrane conductance regulator — трансмембранный регулятор проводимости при муковисцидозе). Продукт этого гена — трансмембранный белок, который в норме выполняет функцию транспортера для ионов хлорида; однако в случае муковисцидоза его функции нарушаются. Самая распространенная причина муковисцидоза, которая наблюдается у 70% больных, — делеция трех пар оснований в гене CFRT, из-за чего мутантный белок CFRT не содержит фенилаланина в положении 508 (рис. 7.4). Эта мутация называется ДР508-мутацией (А — делеция, F — фенилаланин, 508 — положение фенилаланина в первичной структуре белка). После синтеза дефектный CFTR-белок сворачивается в неправильную вторичную структуру и удерживается в эндоплазматическом ретикулуме. Из-за отсутствия транспортера для ионов хлора клетки секретируют густую вязкую слизь, которая накапливается в дыхательных путях и нарушает функционирование легких. Кроме того, нарушается экзокринная функция поджелудочной железы, что проявляется в синдроме мальабсорбции.

'''Перестройка вторичной структуры приона вызывает губчатую энцефалопатию (болезнь Крейтцфельда-Якоба, «коровье бешенство»)'''

[[Прионы]] — это белковоподобные инфекционные частицы. Они не содержат РНК или ДНК, а состоят только из белка. Перестройка вторичной структуры прионов вызывает губчатую энцефалопатию — почесуху (у овец) и губчатую энцефалопатию крупного рогатого скота («коровье бешенство»). К прионным болезням человека относятся болезнь Крейтцфельда-Якоба, куру (она распространилась из-за традиции каннибалов поедать человеческий мозг) и «новый вариант болезни Крейтцфельда-Якоба». Белок приона (РrРс) — обычный клеточный белок с неизвестной функцией, который экспрессируется в нейронах. Как показано на рис. 7.5, в норме вторичную структуру приона составляют главным образом а-спирали. Однако РrРс может перестроиться в инфекционную форму РrРsc (sc— от слова scarpie, почесуха), вторичная структура которого в основном представлена β-складчатыми слоями. Из-за этого изменяется третичная структура белка (о которой ниже), что и вызывает губчатую энцефалопатию. Механизм превращения а-спиралей в β-складчатый слой неизвестен. Каким-то образом наличие дефектных молекул РrРс стимулирует переход нормальных молекул РrРс в РrРsc-форму, и по цепной реакции болезнь распространяется по всему мозгу подобно тому, как ложка дегтя портит всю бочку меда.

Рис. 7.5. Белки прионы. В норме белок прион (РrРс) растворим и состоит в основном из а-спиралей. Но в мутантной форме приона, которая вызывает почесуху (РrРsc), часть а-спиралей переходит в р-складчатую конформацию, и белок становится нерастворимым. Мутантная форма РrРsc «инфекционна», так как в ее присутствии а-спирали трансформируются в β-конформацию

== Читайте также ==

*[[Третичная и четвертичная структура белка]]

@@ Строка 1: / Строка 1: @@
 == Вторичная структура белка ==
-[[Image:Bio_wiki_7_1.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.1. Антипараллельный β-слой. Полипептидная цепь существует в виде зигзагообразной β-цепи. β-Цепи могут связываться друг с другом водородными связями, образуя β-слой. Если соседние β-цепи в β-слое ориентированы противоположно, эта структура называется «антипараллельный β-слой»]]
-[[Image:Bio_wiki_7_2.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.2. Параллельный β-слой. Три β-цепи связываются водородными связями, формируя р-складчатый слой. Поскольку β-цепи ориентированы в одном направлении, β-слой называется параллельным]]
+Вторичную структуру белка определяют водородные связи между атомами, образующими пептидную связь. Третичная структура белков обусловлена связями между радикалами аминокислот.
 === β-Цепь и β-слой ===
-По своей структуре полипептидная цепь может быть организована как β-цепь. Когда несколько таких β-цепей связываются друг с другом, они формируют параллельный или антипараллельный β-слой.
+<gallery>
 === α-Спираль ===
-[[Image:Bio_wiki_7_3.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.3. Правозакрученная α-спираль]]
 Полипептидные цепи стабилизируются водородными связями с образованием правозакрученной а-спирали (рис. 7.3).
@@ Строка 21: / Строка 22: @@
 [[Прионы]] — это белковоподобные инфекционные частицы. Они не содержат РНК или ДНК, а состоят только из белка. Перестройка вторичной структуры прионов вызывает губчатую энцефалопатию — почесуху (у овец) и губчатую энцефалопатию крупного рогатого скота («коровье бешенство»). К прионным болезням человека относятся '''болезнь Крейтцфельда-Якоба''', куру (она распространилась из-за традиции каннибалов поедать человеческий мозг) и «новый вариант болезни Крейтцфельда-Якоба». '''Белок приона''' (РrР<sup>с</sup>) — обычный клеточный белок с неизвестной функцией, который экспрессируется в нейронах. Как показано на рис. 7.5, в норме вторичную структуру приона составляют главным образом а-спирали. Однако РrР<sup>с</sup> может перестроиться в инфекционную форму РrР<sup>sc</sup> (sc— от слова scarpie, почесуха), вторичная структура которого в основном представлена β-складчатыми слоями. Из-за этого изменяется третичная структура белка (о которой ниже), что и вызывает губчатую энцефалопатию. Механизм превращения а-спиралей в β-складчатый слой неизвестен. Каким-то образом наличие дефектных молекул РrР<sup>с</sup> стимулирует переход нормальных молекул РrР<sup>с</sup> в РrР<sup>sc</sup>-форму, и по цепной реакции болезнь распространяется по всему мозгу подобно тому, как ложка дегтя портит всю бочку меда.
 == Читайте также ==
 *[[Третичная и четвертичная структура белка]]

@@ Строка 1: / Строка 1: @@
 == Вторичная структура белка ==
+[[Image:Bio_wiki_7_1.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.1. Антипараллельный β-слой. Полипептидная цепь существует в виде зигзагообразной β-цепи. β-Цепи могут связываться друг с другом водородными связями, образуя β-слой. Если соседние β-цепи в β-слое ориентированы противоположно, эта структура называется «антипараллельный β-слой»]]
 '''Вторичную структуру белка''' определяют водородные связи между атомами, образующими пептидную связь. Третичная структура белков  обусловлена связями между радикалами [[Аминокислоты|аминокислот]].
@@ Строка 8: / Строка 9: @@
 === α-Спираль ===
+[[Image:Bio_wiki_7_3.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.3. Правозакрученная α-спираль]]
 Полипептидные цепи стабилизируются водородными связями с образованием правозакрученной а-спирали (рис. 7.3).
 '''При изменениях первичной структуры белка меняется и его вторичная структура: так, делеция одной аминокислоты вызывает муковисцидоз'''
@@ Строка 23: / Строка 21: @@
 [[Прионы]] — это белковоподобные инфекционные частицы. Они не содержат РНК или ДНК, а состоят только из белка. Перестройка вторичной структуры прионов вызывает губчатую энцефалопатию — почесуху (у овец) и губчатую энцефалопатию крупного рогатого скота («коровье бешенство»). К прионным болезням человека относятся '''болезнь Крейтцфельда-Якоба''', куру (она распространилась из-за традиции каннибалов поедать человеческий мозг) и «новый вариант болезни Крейтцфельда-Якоба». '''Белок приона''' (РrР<sup>с</sup>) — обычный клеточный белок с неизвестной функцией, который экспрессируется в нейронах. Как показано на рис. 7.5, в норме вторичную структуру приона составляют главным образом а-спирали. Однако РrР<sup>с</sup> может перестроиться в инфекционную форму РrР<sup>sc</sup> (sc— от слова scarpie, почесуха), вторичная структура которого в основном представлена β-складчатыми слоями. Из-за этого изменяется третичная структура белка (о которой ниже), что и вызывает губчатую энцефалопатию. Механизм превращения а-спиралей в β-складчатый слой неизвестен. Каким-то образом наличие дефектных молекул РrР<sup>с</sup> стимулирует переход нормальных молекул РrР<sup>с</sup> в РrР<sup>sc</sup>-форму, и по цепной реакции болезнь распространяется по всему мозгу подобно тому, как ложка дегтя портит всю бочку меда.
 == Читайте также ==
 *[[Третичная и четвертичная структура белка]]

@@ Строка 18: / Строка 18: @@
 '''При изменениях первичной структуры белка меняется и его вторичная структура: так, делеция одной аминокислоты вызывает муковисцидоз'''
-Первичной структурой белка называют последовательность аминокислот в пептидной цепи. Всего лишь одна неправильная аминокислота в цепи из 1480 аминокислот может изменить функции белка. Именно это происходит при муковисцидозе. Это врожденное заболевание, при котором нарушена структура гена CFRT (cystic fibrosis transmembrane conductance regulator — трансмембранный регулятор проводимости при муковисцидозе). Продукт этого гена — трансмембранный белок, который в норме выполняет функцию транспортера для ионов хлорида; однако в случае муковисцидоза его функции нарушаются. Самая распространенная причина муковисцидоза, которая наблюдается у 70% больных, — делеция трех пар оснований в гене CFRT, из-за чего мутантный белок CFRT не содержит фенилаланина в положении 508 (рис. 7.4). Эта мутация называется ДР508-мутацией (А — делеция, F — фенилаланин, 508 — положение фенилаланина в первичной структуре белка). После синтеза дефектный CFTR-белок сворачивается в неправильную вторичную структуру и удерживается в эндоплазматическом ретикулуме. Из-за отсутствия транспортера для ионов хлора клетки секретируют густую вязкую слизь, которая накапливается в дыхательных путях и нарушает функционирование легких. Кроме того, нарушается экзокринная функция поджелудочной железы, что проявляется в синдроме мальабсорбции.
+Первичной структурой белка называют последовательность аминокислот в пептидной цепи. Всего лишь одна неправильная аминокислота в цепи из 1480 аминокислот может изменить функции белка. Именно это происходит при '''муковисцидозе'''. Это врожденное заболевание, при котором нарушена структура гена '''CFRT''' (cystic fibrosis transmembrane conductance regulator — трансмембранный регулятор проводимости при муковисцидозе). Продукт этого гена — трансмембранный белок, который в норме выполняет функцию транспортера для ионов хлорида; однако в случае муковисцидоза его функции нарушаются. Самая распространенная причина муковисцидоза, которая наблюдается у 70% больных, — делеция трех пар оснований в гене CFRT, из-за чего мутантный белок CFRT не содержит фенилаланина в положении 508 (рис. 7.4). Эта мутация называется ДР508-мутацией (А — делеция, F — фенилаланин, 508 — положение фенилаланина в первичной структуре белка). После синтеза дефектный CFTR-белок сворачивается в неправильную вторичную структуру и удерживается в эндоплазматическом ретикулуме. Из-за отсутствия транспортера для ионов хлора клетки секретируют густую вязкую слизь, которая накапливается в дыхательных путях и нарушает функционирование легких. Кроме того, нарушается экзокринная функция поджелудочной железы, что проявляется в синдроме мальабсорбции.
 '''Перестройка вторичной структуры приона вызывает губчатую энцефалопатию (болезнь Крейтцфельда-Якоба, «коровье бешенство»)'''
-[[Прионы]] — это белковоподобные инфекционные частицы. Они не содержат РНК или ДНК, а состоят только из белка. Перестройка вторичной структуры прионов вызывает губчатую энцефалопатию — почесуху (у овец) и губчатую энцефалопатию крупного рогатого скота («коровье бешенство»). К прионным болезням человека относятся болезнь Крейтцфельда-Якоба, куру (она распространилась из-за традиции каннибалов поедать человеческий мозг) и «новый вариант болезни Крейтцфельда-Якоба». Белок приона (РrР<sup>с</sup>) — обычный клеточный белок с неизвестной функцией, который экспрессируется в нейронах. Как показано на рис. 7.5, в норме вторичную структуру приона составляют главным образом а-спирали. Однако РrР<sup>с</sup> может перестроиться в инфекционную форму РrР<sup>sc</sup> (sc— от слова scarpie, почесуха), вторичная структура которого в основном представлена β-складчатыми слоями. Из-за этого изменяется третичная структура белка (о которой ниже), что и вызывает губчатую энцефалопатию. Механизм превращения а-спиралей в β-складчатый слой неизвестен. Каким-то образом наличие дефектных молекул РrР<sup>с</sup> стимулирует переход нормальных молекул РrР<sup>с</sup> в РrР<sup>sc</sup>-форму, и по цепной реакции болезнь распространяется по всему мозгу подобно тому, как ложка дегтя портит всю бочку меда.
+[[Прионы]] — это белковоподобные инфекционные частицы. Они не содержат РНК или ДНК, а состоят только из белка. Перестройка вторичной структуры прионов вызывает губчатую энцефалопатию — почесуху (у овец) и губчатую энцефалопатию крупного рогатого скота («коровье бешенство»). К прионным болезням человека относятся '''болезнь Крейтцфельда-Якоба''', куру (она распространилась из-за традиции каннибалов поедать человеческий мозг) и «новый вариант болезни Крейтцфельда-Якоба». '''Белок приона''' (РrР<sup>с</sup>) — обычный клеточный белок с неизвестной функцией, который экспрессируется в нейронах. Как показано на рис. 7.5, в норме вторичную структуру приона составляют главным образом а-спирали. Однако РrР<sup>с</sup> может перестроиться в инфекционную форму РrР<sup>sc</sup> (sc— от слова scarpie, почесуха), вторичная структура которого в основном представлена β-складчатыми слоями. Из-за этого изменяется третичная структура белка (о которой ниже), что и вызывает губчатую энцефалопатию. Механизм превращения а-спиралей в β-складчатый слой неизвестен. Каким-то образом наличие дефектных молекул РrР<sup>с</sup> стимулирует переход нормальных молекул РrР<sup>с</sup> в РrР<sup>sc</sup>-форму, и по цепной реакции болезнь распространяется по всему мозгу подобно тому, как ложка дегтя портит всю бочку меда.
 Рис. 7.5. Белки прионы. В норме белок прион (РrР<sup>с</sup>) растворим и состоит в основном из а-спиралей. Но в мутантной форме приона, которая вызывает почесуху (РrР<sup>sc</sup>), часть а-спиралей переходит в р-складчатую конформацию, и белок становится нерастворимым. Мутантная форма РrР<sup>sc</sup> «инфекционна», так как в ее присутствии а-спирали трансформируются в β-конформацию