Третичная и четвертичная структура белка - История изменений

Django в 19:39, 15 мая 2016

2016-05-15T19:39:58Z

Nico: Новая страница: «== Третичная и четвертичная структура белка. Коллаген == Рис. 8.1. Третичная структура. β-Скл…»

2016-04-30T09:25:26Z

Новая страница: «== Третичная и четвертичная структура белка. Коллаген == Рис. 8.1. Третичная структура. β-Скл…»

Новая страница

== Третичная и четвертичная структура белка. Коллаген ==
Рис. 8.1. Третичная структура. β-Складчатые слои и а-спирали сворачиваются в пространстве с образованием двух разных мономеров креатинкиназы (КК-М и КК-В)
Рис. 8.2. Четвертичная структура. Два разных мономера креатинкиназы — КК-М и КК-В — связываются с образованием трех вариантов димеров. Это гомодимер КК-ММ (фермент скелетной мускулатуры), гомодимер КК-ВВ (фермент головного мозга) и гетеродимер КК-МВ (характерен для ткани сердечной мышцы)
Рис. 8.3. Гидроксилирование остатков лизина при образовании коллагена
=== Третичная структура белка ===

'''Третичная структура белка''' — это взаимное расположение в пространстве β-цепей, β-складчатых слоев и а-спиралей. Примеры различных способов укладки — мономеры креатинкиназы КК-М и КК-В (рис. 8.1).

=== Четвертичная структура белка ===

Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей, которые связаны нековалентными связями. '''Мономером''' называется один отдельный белок, состоящий из одной полипептидной цепи. Когда мы говорим о четвертичной структуре белка, это означает, что в его состав входят несколько мономеров: 2 мономера образуют димер (рис. 8.2), три — '''тример''', четыре — '''тетрамер''' и т.д. '''Олигомеры''' состоят из большого числа мономеров.

=== Коллаген ===

При кипячении соединительная ткань превращается в желатин, который можно использовать как клей. Отсюда и возникло название «[[коллаген]]» (по-гречески «kola» значит «клей»). На настоящий момент известно 19 разных типов коллагена. '''Коллагены''' — структурные белки соединительной ткани, самые многочисленные белки человеческого организма. Коллагены по-разному распределены в организме: так, коллаген I типа содержится главным образом в связках, сухожилиях и коже, а коллаген II типа — в хрящевой ткани. Структурные единицы коллагена — '''а-спирали''', которые скручиваются в '''тройную спираль'''. В первичной последовательности коллагена повторяется мотив '''-Гли-X-Y-'''. В этой последовательности X обычно представлен пролином. На месте Y чаще всего находится остаток пролина, гидроксилированный в витамин С-зависимой реакции: таким образом, Y представляет собой остаток '''гидроксипролина'''. В других случаях Y может быть представлен остатком '''гидроксилизина''' (рис 8.3). '''[[Глицин]]''' — необходимый компонент коллагена. Это самая маленькая аминокислота: ее радикал R представлен лишь одним атомом водорода. Пространство в тройной спирали ограничено, и другие, более крупные, молекулы аминокислот просто не могли бы там поместиться.
==== Биосинтез коллагена ====

Коллаген — нерастворимый гликопротеин внеклеточного матрикса. Каким же образом фибробласты — клетки, синтезирующие коллаген, образуют нерастворимый внеклеточный белок? Все дело в том, что синтез коллагена осуществляется в 2 '''стадии''': внутриклеточной и внеклеточной (рис. 8.4).

'''На внутриклеточной стадии происходит синтез проколлагена'''

Сначала внутриклеточный белковый аппарат синтезирует полипептидные а-спирали (длиной примерно в 1000 аминокислот). Некоторые из остатков пролина и лизина гидроксилируются в ходе реакций, для которых необходим витамин С. Некоторые остатки гидроксилизина гликозилируются. Потом а-спирали объединяются, сплетаясь друг с другом, и образуют тройную спираль проколлагена, который является растворимым белком.

'''На внеклеточной стадии формируются коллагеновые волокна'''

Проколлаген секретируется клеткой во внеклеточную жидкость. Фермент проколлагенпептидаза удаляет глобулярные пропептиды с N- и С-концевых участков молекул проколлагена, и образуется нерастворимый тропколлаген. Молекулы тропоколлагена объединяются в микрофибриллы, причем они располагаются в шахматном порядке так, что каждая молекула тропоколлагена перекрывается с соседними на четверть своей длины. Наконец, в присутствии лизиноксидазы остатки лизина и гидроксилизина реагируют друг с другом, формируя поперечные связи, что придает микрофибрилле прочность на растяжение, и микрофибриллы объединяются в одно полимерное коллагеновое волокно.

Рис. 8.4. Биосинтез коллагена

== Читайте также ==

*[[Вторичная структура белка]]

@@ Строка 1: / Строка 1: @@
-== Третичная и четвертичная структура белка. Коллаген ==
+== Третичная структура белка ==
 '''Третичная структура белка''' — это взаимное расположение в пространстве β-цепей, β-складчатых слоев и а-спиралей. Примеры различных способов укладки — мономеры креатинкиназы КК-М и КК-В (рис. 8.1).
+[[Image:Bio_wiki_8_1.jpg|250px|thumb|right|Рис. 8.1. Третичная структура. β-Складчатые слои и а-спирали сворачиваются в пространстве с образованием двух разных мономеров креатинкиназы (КК-М и КК-В)]]
 === Четвертичная структура белка ===
 Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей, которые связаны нековалентными связями. '''Мономером''' называется один отдельный белок, состоящий из одной полипептидной цепи. Когда мы говорим о четвертичной структуре белка, это означает, что в его состав входят несколько мономеров: 2 мономера образуют димер (рис. 8.2), три — '''тример''', четыре — '''тетрамер''' и т.д. '''Олигомеры''' состоят из большого числа мономеров.
+[[Image:Bio_wiki_8_2.jpg|250px|thumb|none|<small>Рис. 8.2. Четвертичная структура. Два разных мономера креатинкиназы — КК-М и КК-В — связываются с образованием трех вариантов димеров. Это гомодимер КК-ММ (фермент скелетной мускулатуры), гомодимер КК-ВВ (фермент головного мозга) и гетеродимер КК-МВ (характерен для ткани сердечной мышцы)</small>]]
 === Коллаген ===
 При кипячении соединительная ткань превращается в желатин, который можно использовать как клей. Отсюда и возникло название «[[коллаген]]» (по-гречески «kola» значит «клей»). На настоящий момент известно 19 разных типов коллагена. '''Коллагены''' — структурные белки соединительной ткани, самые многочисленные белки человеческого организма. Коллагены по-разному распределены в организме: так, коллаген I типа содержится главным образом в связках, сухожилиях и коже, а коллаген II типа — в хрящевой ткани. Структурные единицы коллагена — '''а-спирали''', которые скручиваются в '''тройную спираль'''. В первичной последовательности коллагена повторяется мотив '''-Гли-X-Y-'''. В этой последовательности X обычно представлен пролином. На месте Y чаще всего находится остаток пролина, гидроксилированный в витамин С-зависимой реакции: таким образом, Y представляет собой остаток '''гидроксипролина'''. В других случаях Y может быть представлен остатком '''гидроксилизина''' (рис 8.3). '''[[Глицин]]''' — необходимый компонент коллагена. Это самая маленькая аминокислота: ее радикал R представлен лишь одним атомом водорода. Пространство в тройной спирали ограничено, и другие, более крупные, молекулы аминокислот просто не могли бы там поместиться.
 ==== Биосинтез коллагена ====
+[[Image:Bio_wiki_8_4.jpg|250px|thumb|right|Рис. 8.4. Биосинтез коллагена]]
 Коллаген — нерастворимый гликопротеин внеклеточного матрикса. Каким же образом фибробласты — клетки, синтезирующие коллаген, образуют нерастворимый внеклеточный белок? Все дело в том, что синтез коллагена осуществляется в 2 '''стадии''': внутриклеточной и внеклеточной (рис. 8.4).
@@ Строка 25: / Строка 22: @@
 Проколлаген секретируется клеткой во внеклеточную жидкость. Фермент проколлагенпептидаза удаляет глобулярные пропептиды с N- и С-концевых участков молекул проколлагена, и образуется нерастворимый тропколлаген. Молекулы тропоколлагена объединяются в микрофибриллы, причем они располагаются в шахматном порядке так, что каждая молекула тропоколлагена перекрывается с соседними на четверть своей длины. Наконец, в присутствии лизиноксидазы остатки лизина и гидроксилизина реагируют друг с другом, формируя поперечные связи, что придает микрофибрилле прочность на растяжение, и микрофибриллы объединяются в одно полимерное коллагеновое волокно.
 == Читайте также ==
 *[[Вторичная структура белка]]