Django в 19:32, 14 июня 2016

2016-06-14T19:32:18Z

Nico: Новая страница: «== Конкурентное и неконкурентное ингибирование == Рис. 30.4. График фермента Михаэлиса—Мин…»

2016-05-04T07:05:53Z

Новая страница: «== Конкурентное и неконкурентное ингибирование == Рис. 30.4. График фермента Михаэлиса—Мин…»

Новая страница

== Конкурентное и неконкурентное ингибирование ==
Рис. 30.4. График фермента Михаэлиса—Минтен в присутствии ингибиторов конкурентного и неконкурентного типа
Рис. 30.5. График фермента Лайнуивера—Берка в присутствии ингибиторов конкурентного и неконкурентного типа

На рис. показано, как выглядит график Михаэлиса— Минтен (зависимость V от [S]) без ингибиторов и в присутствии ингибиторов конкурентного или неконкурентного типа. Рисунок иллюстрирует те же процессы в координатах Лайнуивера—Берка (т.е. в обратных координатах). Приведенный на рис. фермент в отсутствие ингибитора имеет Vmax = 10 единиц и Km = 2 ммоль/л.

Ингибиторы конкурентного типа используются в качестве лекарств. По своей структуре они сходны с природным субстратом и поэтому конкурируют с ним за доступ к сайту связывания на ферменте. Так, [[Противоопухолевые препараты (средства)|противоопухолевый препарат]] метотрексат имеет структурное сходство с фолатом — субстратом дигидрофолатредуктазы. Метотрексат используется для ингибирования дигидрофолатредуктазы при химиотерапии рака.

Из рис. следует, что ферменту в присутствии ингибитора конкурентного типа требуется большее количество субстрата, чтобы «выиграть» соревнование с ингибитором. При достаточном количестве субстрата ингибитор-конкурент уступает первенство ферменту, и последний может работать с максимальной скоростью Vmax. Примечание: конкурентный ингибитор закрывает сайт связывания субстрата на ферменте, тем самым уменьшая сродство фермента к субстрату; другими словами, он повышает Кт (в приведенном примере до 4 ммоль/л), но Vmax при этом остается неизменной.

Ингибиторы неконкурентного типа. Ингибитор неконкурентного типа связывается не с субстратсвязывающим сайтом, а с другим сайтом фермента, поэтому ингибирующий эффект нельзя преодолеть посредством повышения концентрации субстрата. Чтобы понять принцип неконкурентного ингибирования, достаточно запомнить, что для каждого субстрата существует свой сайт связывания. Таким образом, повышение концентрации одного субстрата никак не повлияет на связь ингибитора с ферментом, который блокирует другой (несубстратсвязывающий) сайт фермента. Поэтому ингибиторы неконкурентного типа блокируют определенную долю молекул фермента, не изменяя Km, но понижая Vmax на некоторый постоянный процент.

== Читайте также ==

*[[Регуляция активности ферментов]]

@@ Строка 1: / Строка 1: @@
 == Конкурентное и неконкурентное ингибирование ==
-Рис. 30.4. График фермента Михаэлиса—Минтен в присутствии ингибиторов конкурентного и неконкурентного типа
+[[Image:Bio_wiki_30_4.jpg|250px|thumb|left|Рис. 30.4. График фермента Михаэлиса—Минтен в присутствии ингибиторов конкурентного и неконкурентного типа]]
-Рис. 30.5. График фермента Лайнуивера—Берка в присутствии ингибиторов конкурентного и неконкурентного типа
+[[Image:Bio_wiki_30_5.jpg|250px|thumb|right|Рис. 30.5. График фермента Лайнуивера—Берка в присутствии ингибиторов конкурентного и неконкурентного типа]]
 На рис. показано, как выглядит график Михаэлиса— Минтен (зависимость V от [S]) без ингибиторов и в присутствии ингибиторов конкурентного или неконкурентного типа. Рисунок иллюстрирует те же процессы в координатах Лайнуивера—Берка (т.е. в обратных координатах). Приведенный на рис. фермент в отсутствие ингибитора имеет Vmax = 10 единиц и Km = 2 ммоль/л.

Конкурентное и неконкурентное ингибирование - История изменений

Django в 19:32, 14 июня 2016

Nico: Новая страница: «== Конкурентное и неконкурентное ингибирование == Рис. 30.4. График фермента Михаэлиса—Мин…»